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Investigación y conocimientos

Guía de identidad IGF-1 LR3: Arg3, extensión N-terminal y proteína QC

Por el equipo técnico de NHDPublicado Actualizado el 8 de septiembre de 2026

Long R3 IGF-1 es un análogo de IGF-1 del aminoácido 83 con una sustitución de Arg en la posición 3 y una extensión N-terminal del residuo 13. No es intercambiable con el residuo 70 nativo IGF-1.

Evidencia de un vistazo

  • El registro del catálogo utiliza un peso molecular aproximado de 9117.5 g/mol para el análogo del residuo 83.
  • La secuencia, la conectividad del disulfuro, el plegamiento, la agregación y la bioactividad son importantes para una proteína recombinante.
  • Una masa intacta correcta no establece un plegamiento o potencia similar a la nativa.
Escena del laboratorio de caracterización de proteínas documental.
Ilustración editorial generada por AI que ilustra un flujo de trabajo analítico. No representa un producto suministrado, un lote liberado, una formulación aprobada o un resultado de ensayo.

Registro de identidad

El nombre “LR3” codifica dos cambios estructurales. Un material que carece de la extensión o que porta Glu nativo en la posición 3 no es el mismo análogo, incluso si un anticuerpo reacciona de forma cruzada con ambos.

LongitudAminoácidos 83
Características de diseñoSustitución de Arg3 más extensión del terminal N del residuo 13
Fórmula y masa del catálogo.C400H625N111O115S9; aproximadamente 9117.5 g/mol
No equivalente aResiduo nativo de 70 IGF-1
Núcleo QCIdentidad, evidencia de disulfuro/plegamiento, pureza, agregación, contenido, bioactividad y vinculación de lotes.

Límite analítico y de evidencia

La expresión recombinante puede producir especies mal plegadas, recortadas o agregadas. El mapeo de masas intactas y péptidos respalda la estructura primaria, mientras que la cromatografía de exclusión por tamaño y un ensayo celular calificado abordan diferentes atributos de calidad.

La resistencia a las proteínas de unión es una justificación del diseño, no una afirmación general sobre la potencia de cada modelo. Informe el sistema de ensayo, el comparador y la concentración siempre que describa la actividad relativa.

Regla editorial

Indique el material, forma, modelo o población exactos y punto final respaldados por el registro citado. No convierta la plausibilidad mecánica, un resultado en animales, una etiqueta oficial de un medicamento terminado o una prueba analítica en una afirmación sobre un lote de catálogo no relacionado.

Fuentes y método editorial

Este artículo analiza los registros fuente que se enumeran a continuación, con los modelos de estudio y las limitaciones indicados junto con los hallazgos. Se utilizaron dibujo y generación de imágenes asistidos por AI. La lista de referencias identifica los registros detrás de este artículo; no es una revisión por pares independiente ni una verificación de un lote de catálogo suministrado.

Los registros vinculados 3 se enumeran en las referencias siguientes. Lea el editorial y la política de asistencia de AI..

Cómo interpretar este artículo

Fuente verificada en 2026-09-02. Se conservan los resultados nulos, el tamaño de la muestra, los límites de modelo/población y el alcance regulatorio. Esto no es un consejo médico, un caso de cliente o una validación de un lote de catálogo.

Límite de uso de investigación: Los materiales del catálogo que se analizan en este sitio web son para uso exclusivo en investigación, desarrollo y fabricación en laboratorio, no para uso humano o veterinario. Este contenido no es un consejo médico y no proporciona instrucciones de administración.

Registros primarios y fuentes autorizadas.

  1. Expresión recombinante de IGF-1 y LR3 IGF-1 en Pichia pastorisEstudio de biotecnología. 2023. PMID 37261455.
  2. IGF-1 y LongR3 IGF-1 en maduración de ovocitos bovinosEstudio comparativo 739-COC con resultados nulos de meiótica/apoptosis; PMID 33038561.
  3. Acción de long(R3)-IGF-1 sobre el metabolismo proteico en novillas de carneEstudio de animales. 1999. PMID 10370861.
Rutas de investigación

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Verificación de fuente editorial: Equipo editorial de evidencia del sitio · 2026-09-02