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Peptide Modification Mass Calculator
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The modification trail and elemental delta will appear here.
Modified molecular formula
—
Applied changes
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Maquette de conditionnementCicatrisation et réparation tissulaire
KPV
2 variantes du catalogue · Références en matière d'identité et de recherche
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Maquette de conditionnementCicatrisation et réparation tissulaire
BPC-157
4 variantes du catalogue · Références en matière d'identité et de recherche
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Maquette de conditionnementLongévité et biorégulateurs
Thymosine alpha-1
2 variantes du catalogue · Références en matière d'identité et de recherche
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Méthodes et enregistrements sources
Ces liens documentent les conventions de calcul ou le contexte du laboratoire. Ils ne valident pas un lot catalogue et ne remplacent pas une méthode contrôlée en laboratoire.
- 01Source technique
Syntaxe de modification post-traductionnelle PeptideMass
SIB ExPASy. Documentation pour l'expression de modifications peptidiques discrètes aux côtés d'une séquence d'une lettre.
- 02Source technique
Documentation sur le calcul de PeptideMass
SIB ExPASy. Notes techniques couvrant les masses moyennes et monoisotopiques et les limites de la prédiction des modifications combinées.
- 03Source technique
Unimod 35 : Oxydation
Incrément élémentaire O ; changement monoisotopique +15.994915 Da. L'oxydation sélectionnée de la méthionine est une modification théorique et non une preuve qu'elle s'est produite.
- 04Source technique
Unimod 1 : Acétyle
Incrément élémentaire C2H2O ; changement monoisotopique +42.010565 Da. La masse de base dans cet outil inclut les groupes de terminaux choisis.
- 05Source technique
Unimod 21 : phosphorylation
HPO3; +79.966331 Da. Cette implémentation prend uniquement en charge S/T/Y, un sous-ensemble délibéré de l'enregistrement source. Mappage source vérifié 2026-09-10.
- 06Source technique
Unimod 2020 : Disulfure
H(-2) ; −2.015650 Da par paire de Cys intrapeptidique. Chaque cystéine ne peut être attribuée qu'à une seule paire. Mappage des sources vérifié 2026-09-10.
- 07Source technique
Unimod 3 : Biotine
C10H14N2O2S ; +226.077598 Da. Prend en charge la lysine ou une extrémité N libre, sans masse de liaison supplémentaire. Mappage source vérifié 2026-09-10.
- 08Source technique
Unimod 47 : Palmitoyl
C16H30O; +238.229666 Da. Modèle de site compatible simplifié : C/K/S/T ou un N-terminus libre explicitement sélectionné ; pas une prédiction de réaction. Mappage source vérifié 2026-09-10.
- 09Source technique
Unimod 2 : Amidification
H N O(-1) ; −0.984016 Da. L'amidation C-terminale est incluse dans la formule de base lorsqu'elle est sélectionnée. Correspondance des sources vérifiée 2026-09-10.
- 10Source technique
Unimod 28 : Gln N-terminal → pyro-Glu
Perte de NH3 ; −17.026549 Da. Nécessite une Q N-terminale et exclut une N-acétylation simultanée. Correspondance de source vérifiée 2026-09-10.
- 11Source technique
Unimod 27 : Glu N-terminal → pyro-Glu
Perte de H2O ; −18.010565 Da. Nécessite un E N-terminal et exclut une N-acétylation simultanée. Correspondance de source vérifiée 2026-09-10.
- 12Source technique
Thermo Fisher : composition du réactif FITC
C21H11NO5S ; incrément monoisotopique calculé +389.035794 Da pour l'ajout du réactif FITC. Cet enregistrement de réactif lié ne décrit pas un lot de peptides fourni. Mappage source vérifié 2026-09-10.
- 13Source technique
Thermo Fisher : FITC réactif aux amines
Le modèle d'étiquetage pris en charge utilise la chaîne latérale de lysine ou des amines N-terminales libres. D'autres dérivés et espaceurs nécessitent leurs propres incréments élémentaires. Mappage source vérifié 2026-09-10.
- 14Source technique
Sigma-Aldrich : polyéthylène glycol
L'arithmétique répétitive utilise C2H4O, +44.026215 Da par unité. Il exclut les groupes terminaux, les pertes de conjugaison et les liens ; ce n'est pas la masse d'un réactif PEG complet. Mappage source vérifié 2026-09-10.
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