Long R3 IGF-1 は、3 の位置に Arg 置換があり、13 残基の N 末端が延長された 83 アミノ酸 IGF-1 類似体です。ネイティブの 70 残基 IGF-1 と互換性はありません。
一目でわかる証拠
- カタログ記録では、83 残基類似体のおおよその分子量 9117.5 g/mol を使用しています。
- 配列、ジスルフィド結合、フォールディング、凝集、生物活性はすべて、組換えタンパク質にとって重要です。
- 正確な無傷の塊は、天然のような折り畳みや効力を確立しません。
身分証明書
「LR3」という名称は2つの構造変化を表しています。延長部分を欠く、または3位に天然のGluを持つ物質は、抗体が両方に交差反応しても同じアナログではありません。
分析と証拠の境界
組換え発現により、ミスフォールド、切り取られた、または凝集した種が生成される可能性があります。インタクトな質量およびペプチドマッピングは一次構造をサポートし、サイズ排除クロマトグラフィーと適格細胞アッセイはさまざまな品質特性に対応します。
結合タンパク質耐性は設計の理論的根拠であり、すべてのモデルの効力について包括的に主張するものではありません。相対活性を説明する場合は常に、アッセイシステム、コンパレーター、および濃度を報告します。
編集規定
引用された記録によってサポートされる正確な材料、形式、モデルまたは母集団、およびエンドポイントを述べます。機械論的な妥当性、動物実験の結果、公式の最終医薬品ラベル、または分析テストを、無関係なカタログロットに関する主張に変換しないでください。
出典・編集方法
この記事では、調査結果とともに記載されている研究モデルと制限とともに、以下にリストされているソース記録について説明します。 AI を利用した製図と画像生成が使用されました。参考文献リストは、この記事の背後にある記録を特定します。これは、提供されたカタログ ロットの独立したピアレビューや検証ではありません。
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この記事の解釈方法
2026-09-02 でソースチェック済み。ヌル結果、サンプルサイズ、モデル/母集団の制限、および規制範囲は保持されます。これは医学的アドバイス、顧客の事例、カタログロットの検証ではありません。
研究用途の境界： このウェブサイトで取り上げるカタログ材料は、実験室の研究、開発、製造専用であり、ヒトまたは動物への使用を目的としません。本内容は医療助言ではなく、投与指示を提供しません。
一次記録と権威ある出典
- Pichia pastoris における IGF-1 および LR3 IGF-1 の組換え発現バイオテクノロジーの研究。 2023。 PMID 37261455。
- ウシ卵母細胞成熟における IGF-1 および LongR3 IGF-1ヌル減数分裂/アポトーシス結果を含む 739-COC 比較研究。 PMID 33038561。
- 牛未経産牛のタンパク質代謝に対するlong(R3)-IGF-1の作用動物の研究。 1999。 PMID 10370861。
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